郷田 秀一郎(教授)

ゴウダ シュウイチロウ

専門分野 タンパク質科学 生物物理学 酵素科学
研究テーマ 超好熱アーキア由来酵素の構造と機能
孔形成タンパク質の立体構造変化

取材申し込み

理工学研究科 生命理学専攻

  • 専門分野 生化学、生物物理学、蛋白質科学、酵素学
    担当科目 生命分子科学総論、蛋白質機能科学、酵素科学特論
    研究テーマ 超好熱アーキア由来酵素の構造と機能
    孔形成タンパク質の立体構造変化
    略歴 1972年 神奈川県生まれ
    1995年 創価大学工学部生物工学科卒業
    1997年 筑波大学大学院修士課程修了
    2000年 大阪大学大学院博士課程修了 博士(理学)
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    2000年 東北大学大学院工学研究科博士研究員
    2002年 徳島大学工学部生物工学科助手
    2006年 長崎大学工学部応用化学科講師
    2007年 長崎大学工学部応用化学科准教授
    2007年 英国・インペリアルカレッジロンドン Visiting researcher(2008年5月まで)
    2020年 創価大学理工学部教授
    著書と査読付き論文 ・著書:はじめて学ぶ生命科学の基礎 化学同人 分担

    ・主な査読付き論文
    “A novel carbohydrate-binding surface layer protein from the hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii”
    Goda S., Koga T., Yamashita K., Kuriura R., Ueda T.
    Bioscience, Biotechnology, and Biochemistry (2018) 82:1327-1334.
    “Hemolytic Lectin CEL-III Heptamerizes via a Large Structural Transition from a-Helices to a b-Barrel during the Transmembrane Pore-Formation Process”
    Unno H., Goda S, Hatakeyama T.
    J. Biol. Chem. (2014) 289:12805-12812.
    “Effects of detergents on the oligomeric structures of the hemolytic lectin CEL-III as determined by small-angle X-ray scattering”
    Goda S., Sadakata H., Unno H., Hatakeyama T.
    Biosci Biotechnol Biochem (2013) 77:679-81.
    “Effects of Ca2+ on Refolding of the Recombinant Hemolytic Lectin CEL-III”
    Hisamatsu K., Unno H., Goda S., Hatakeyama T.
    Biosci Biotechnol Biochem (2009) 73:1203-1205.
    “Intersubunit interaction induced by subunit rearrangement is essential for the catalytic activity of the hyperthermophilic glutamate dehydrogenase from Pyrobaculum islandicum”
    Goda S, Kojima M, Nishikawa Y, Kujo C, Kawakami R, Kuramitsu S, Sakuraba H, Hiragi Y, Ohshima T.
    Biochemistry (2005), 44: 15304-15313.
    “The first archaeal agmatinase from anaerobic hyperthermophilic archaeon Pyrococcus horikoshii, cloning, expression, and characterization.”
    Goda S, Sakuraba H, Kawarabayasi Y and Ohshima T.
    Biochimica et Biophysica Acta (2005), 1748: 110-115.
    “How additives influence the refolding of immunoglobulin-folded proteins in a stepwise dialysis system Spectroscopic evidence for highly efficient refolding of a single-chain Fv fragment”
    Umetsu M, Tsumoto K, Hara M, Ashish K, Goda S, Adschiri T and Kumagai I.
    J Biol Chem (2003), 278:8979-8987
    “Elongation in a b-Structure Promotes Amyloid-like Fibril Formation of Human Lysozyme”
    Goda S, Takano K, Yamagata Y, Maki S, Namba K and Yutani K.
    J Biochem (2002), 132:655-661.
    “Effect of the Extra N-terminal Residues on the Stability and Folding of Human Lysozyme Expressed in Pichia pastoris”
    Goda S, Takano K, Yamagata Y, Katakura Y and Yutani K
    Protein Engineering (2000), 13:299-307.
    “Amyloid Protofilament Formation of Hen Egg Lysozyme in Highly Concentrated Ethanol Solution”
    Goda S, Takano K, Yamagata Y, Nagata R, Akutsu H, Maki S, Namba K and Yutani K.
    Protein Science (2000), 9:369-375.
    “The Superreactive Disulfide Bonds in a-lactalbumin and Lysozyme”
    Gohda S, Shimizu A, Ikeguchi M and Sugai S.
    Journal of Protein Chemistry (1995), 14:731-737.
    所属学会 日本農芸化学会
    極限環境生物学会
    日本生化学会
    日本蛋白質科学会
    日本生物物理学会

ページ公開日:2020年03月23日 15時36分
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